El principal diferencia es eso en inhibición competitiva, los inhibidor se une directamente al sitio activo de la enzima. En inhibición no competitiva, los inhibidor se une a un sitio de la enzima que NO es el sitio activo.
Además, ¿qué es inhibición competitiva y no competitiva?
En inhibición competitiva, un inhibidor La molécula es lo suficientemente similar a un sustrato que puede unirse al sitio activo de la enzima para evitar que se una al sustrato. En inhibición no competitiva, un inhibidor La molécula se une a la enzima en un lugar diferente al sitio activo (un sitio alostérico).
Posteriormente, la pregunta es, ¿cómo se puede saber si un inhibidor es competitivo o no competitivo? Competitivo frente a no competitivo
- Si un inhibidor es competitivo, disminuirá la velocidad de reacción cuando no haya mucho sustrato, pero puede ser "superado" por una gran cantidad de sustrato.
- Si un inhibidor no es competitivo, la reacción catalizada por enzimas nunca alcanzará su velocidad máxima normal incluso con mucho sustrato.
De manera similar, ¿cuál es la diferencia entre la inhibición no competitiva y la inhibición alostérica?
A inhibidor no competitivo inhibe la acción de una enzima al unirse a la enzima en algún lugar que no sea el sitio activo. Un inhibidor alostérico se une a la enzima, induciéndola a asumir una forma inactiva.
¿La inhibición del producto final es competitiva o no competitiva?
A menudo, el producto de la última reacción de la vía inhibe la enzima que cataliza la primera reacción de la vía. Se llama fin- inhibición del producto e involucra inhibidores no competitivos.
